IKN胰蛋白酶實驗室高速均質機，專注乳化

胰蛋白酶，是蛋白酶的一種，EC 3.4.4.4，是從牛、羊、豬的胰臟提取的一種絲氨酸蛋白水解酶。在脊椎動物中，作為消化酶而起作用。在胰臟是胰蛋白酶的前體胰蛋白酶原被合成后，作為胰液的成分而分泌，受腸激酶，或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內切酶，它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側切斷。它不僅起消化酶的作用，而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體，起活化作用。是特異性**的蛋白酶，在決定蛋白質的氨基酸排列中，它成為不可缺少的工具。

理化性質

胰蛋白酶是從牛、豬、羊的胰臟提取，純化獲得的結晶，再制成的凍干制劑。易溶于水，不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有機溶劑。在pH1.8時，短時間煮沸幾乎不失活；在堿溶液中加熱則變性沉淀，Ca2+有保護和激活作用，胰蛋白酶的等電點為pH10.1。

牛胰蛋白酶原有229個氨基酸組成，含6對二硫鍵，其氨基酸排列順序和晶體結構已被闡明。在腸激酶活自身催化下，酶原的N末端賴氨酸與異亮氨酸殘基之間的肽鍵被水解，釋放出來纈-天-天-天-天-賴6肽，生成有活性的胰蛋白酶。牛的胰蛋白酶氨基酸殘基223個，分子量23800，活性部位的絲氨酸殘基是不可缺少的絲氨酸蛋白酶。

豬胰蛋白酶的化學結構與牛胰蛋白酶十分相似，在氨基酸殘基排列順序中，只有41個氨基酸殘基不同，但分子構型有很大區別。沉降系數S20W為2.77S，pI=10.8，熱穩定性較牛胰蛋白酶穩定，Ca2+對酶的保護作用不及牛羊的明顯，無螯合Ca2+的**部位。有6對二硫鍵，斷裂1~2個鍵，均不至于破壞酶分子的完整結構而保護了酶的活性。酶的活力分別相當于牛的72/及羊的61/。

羊胰蛋白酶與牛、豬的相似，但其活力略高于牛和豬的。

胰蛋白酶專一作用有堿性氨基酸精氨酸及賴氨酸羧基所組成的肽鍵。酶本身很容易自溶，由原先的β-胰蛋白酶酶轉化為α-胰蛋白酶，再進一步降解為擬胰蛋白酶，乃至碎片，活力也逐步下降而喪失。 

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